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靜電紡絲—循環熱壓法製備PVDF膜之多態結晶相分析

為了解決isothermal中文的問題，作者蘇柏諺 這樣論述：

本研究先將聚偏二氟乙烯(PVDF)以靜電紡絲之製程產生一定量的β相，然後再使用循環熱壓的方式來探討其對於PVDF生成β相之影響及三相(α、β、γ)的相變化與熱穩定性。其中的重點在於循環熱壓法可否影響靜電紡絲PVDF的極性相(β、γ)之生成。本研究分成兩部分，第一部分先利用機械壓縮的方式來探討在何種壓力(50 ~ 500 MPa)的條件下最有利於靜電紡絲PVDF中極性相的生成；第二部分則沿用第一部分的最佳壓力(300 MPa)來對靜電紡絲PVDF進行循環熱壓的實驗。試片表面形貌由SEM觀察，而DSC與FTIR可以分別計算總結晶度(Xc)與個別的相含量(F(α)、F(β)、F(γ))，且總結晶度

與相含量相乘可得到單相結晶度(Xα、Xβ、Xγ)最後在使用XRD來推估試片的應變與晶粒大小。首先，第一部分中以機械壓力對電紡PVDF進行壓縮，由FTIR的計算結果發現在壓力為300MPa的條件下PVDF的F(β)由原本電紡的56.22 %上升到最高值66.94 %，因此後續循環熱壓便全部在壓力為300 MPa的固定壓力下進行。第二部分實驗中的SEM圖表現出在熱壓溫度大於100 oC時，試片會有較低的孔隙率。但是因為電紡PVDF初始孔隙較多，因此有機會出現空氣團聚而形成孔洞。從DSC計算的結晶性中可以發現所有試片均在熱壓溫度為140 oC時有最高的結晶性，表示PVDF在此溫度最容易生成穩定的結晶

型態，其中最高結晶度為試140 oC熱壓1循環(140-1)的58.74 %。此外，在FTIR中我們不只單純計算出各相的含量，我們必須將DSC計算的結晶度(Xc)與各別相含量(F(α)、F(β)及F(γ))相乘，從而得到真正的單相結晶度(Xα、Xβ及Xγ)，以便更好觀察循環熱壓法對於電紡PVDF的影響。而其中試片160-1有最高的Xβ = 43.7 %，試片140-1有最高的Xα = 15.4 %以及第二高的Xβ = 43.3 %。另外，在熱壓溫度低於165 oC時Xβ會隨熱壓溫度增加而增加。由此可知在140 oC ~ 165 oC時我們可以此為基礎來增加更多的β相結晶度。然而，本研究中的循環

熱壓法的Xβ與Xc會隨著熱壓的循環次數增加而急遽減少，就像是在4循環實驗中熱壓溫度高於140 oC時的各相結晶性皆不超過15 %，在8循環中更是不超過10 %。在DSC與FTIR的資料整合中，我們還可以整理出在電紡PVDF的熱壓製程後對各相熱穩定性的影響。從試片165-2與170-2的DSC圖中可以發現γ相的吸熱峰值最低點為172.69 oC，也是本研究中發現的γ相存在的最低熔點。另外，在試片165-8中觀察到兩個吸熱峰(174.87 oC及176.37 oC)，再加上此試片中的β相結晶度大於α相結晶度，推斷β相在此條件下的熱穩定性是大於α相的，所以174.87 oC為β相的最高熔點。再由XR

D的分析結果中我們得知α相的應變一直高於β相，並且隨著循環次數增加而略為增加，符合文獻資料中提到的β相可以由受應力影響的α相變化而來。雖然電紡PVDF的結晶度會隨熱壓溫度及循環次數增加而降低，而由Scherrer’s 方程式估算的晶粒大小中顯示各相的平均晶粒大小會隨著熱壓的溫度及循環次數提高而增加。綜上所述，相較於原始的電紡纖維膜，循環熱壓製程可以有效增加試片的密度以及降低試片的缺陷。當熱壓溫度低於或等於140 oC時，熱壓循環次數的增加亦同時增加Xc與Xβ；而當熱壓溫度高於140 oC時會增加高分子鏈的活動性從而使Xc與Xβ呈現相反的趨勢。在140 oC及160 oC的1循環熱壓條件下可得到

最佳的Xβ為43.5 %，因為此溫度最接近PVDF的再結晶溫度。為獲得大晶粒與高結晶度的β相，熱壓溫度應該要低於 165 oC且低於4次循環；而大晶粒與高結晶度的γ相熱壓溫度則是要大於160 oC且循環約2 ~ 4次。

重組蛋白前腦利鈉肽的生產與其胜肽探針的篩選

為了解決isothermal中文的問題，作者鍾緯 這樣論述：

中文摘要 .............................................................................................................................. i英文摘要 ............................................................................................................................. ii目錄 .........................

...........................................................................................................iii圖目錄 ............................................................................................................................... vii表目錄 ................................................

............................................................................... xii第一章 緒論 ............................................................................................................. 11.1 心臟衰竭 (Heart Failure) ...................................................................

........ 11.2 前腦利鈉肽、N 端前腦利鈉肽與腦利鈉肽 ............................................. 41.3 以胜肽進行辨認 ......................................................................................... 51.4 核醣體展示技術 (Ribosome Display) ....................................................... 61.5 生物膜干涉技術 (Bi

o-Layer Interferometry, BLI) ................................... 71.6 研究目的 ..................................................................................................... 81.7 實驗進程 ..................................................................................................... 8第二

章 實驗方法 ................................................................................................... 102.1 轉殖 (Transformation) .............................................................................. 102.2 蛋白質純化 ...................................................................

............................ 102.3 十二烷基硫酸鈉聚丙烯醯胺凝膠電泳 ................................................... 12iv2.4 布拉德福蛋白質定量法 (Bradford Protein Assay) ................................. 132.5 西方墨點法 (Western Blot) ..................................................................... 142.6 瓊脂

糖凝膠電泳 (Agarose Gel Electrophoresis)..................................... 152.7 用於核醣體展示技術之蛋白質製備 ....................................................... 162.7.1 UlaG 蛋白質之表現與純化...................................................................... 162.7.2 UlaG-proBNP 蛋白質之表現與純化 .................

...................................... 172.8 核醣體展示技術 ....................................................................................... 192.8.1 核醣體展示 DNA 基因庫設計................................................................. 192.8.2 UlaG-proBNP 與 UlaG 磁珠製備 ..............................

.............................. 202.8.3 核醣體展示技術 (Ribosome Display) 實驗流程 ................................... 212.8.4 次世代定序 (Next Generation Sequencing) 與資料處理 ...................... 252.9 胜肽合成 .................................................................................................

.. 252.10 重組蛋白 proBNP 之表現與純化 ............................................................ 262.11 酵素結合免疫吸附分析法 ....................................................................... 272.12 生物膜干涉技術 (Bio-Layer Interferometry, BLI) ................................. 302.12.1 原理 .............

.............................................................................................. 302.12.2 擬合模型 ................................................................................................... 302.12.3 實驗參數 .......................................................................

............................ 32第三章 結果與討論 ............................................................................................... 363.1 用於核醣體展示技術之蛋白質製備 ....................................................... 363.1.1 UlaG 蛋白質的純化..........................................................

........................ 363.1.2 UlaG-proBNP 蛋白質的純化 ................................................................... 383.1.3 以西方墨點法確認 UlaG 與 UlaG-proBNP ............................................ 393.1.4 以酵素結合免疫吸附分析法確認 UlaG、UlaG-proBNP ...................... 403.1.5 以膠內水解鑑定 UlaG 與 Ul

aG-proBNP 身份 ....................................... 413.2 核醣體展示技術 ....................................................................................... 423.2.1 UlaG-proBNP 與 UlaG 磁珠製備 ............................................................ 423.2.2 篩選 ...............................

............................................................................ 443.3 次世代定序與胜肽合成 ........................................................................... 473.4 重組蛋白 proBNP 之製備 ........................................................................ 503.4.1 重組蛋白 proBNP 的表現 ..

...................................................................... 503.4.2 重組蛋白 proBNP 的純化 ........................................................................ 563.4.3 以西方墨點法確認重組蛋白 proBNP ..................................................... 623.4.4 以酵素結合免疫吸附分析法確認重組蛋白 proBNP .......

...................... 633.4.5 以膠內水解鑑定重組蛋白 proBNP 身份 ................................................ 643.5 生物膜干涉技術 ....................................................................................... 653.5.1 固定化胜肽對 UlaG 之特性分析.............................................................

653.5.2 固定化胜肽對重組蛋白 proBNP 之特性分析 ........................................ 68vi3.6 以酵素結合免疫吸附分析法測定胜肽對 proBNP 之親和力 ................ 87第四章 結論 ........................................................................................................... 90第五章 未來展望 .................................

.................................................................. 91第六章 參考文獻 ................................................................................................... 92第七章 附錄 ...........................................................................................................

987.1 胺基酸序列 ............................................................................................... 987.2 FPLC 層析結果 ......................................................................................... 997.3 蛋白質身分比對 ..............................................................

....................... 1077.4 胜肽 LC-ESI/MS 結果圖 ........................................................................ 1087.5 實驗藥品與耗材 ..................................................................................... 1167.6 溶液配置 .........................................................

........................................ 1197.7 實驗儀器 ................................................................................................. 128